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Fisiatop
"Ricettario Classico Dottor Philippe Lagarde"

Le FISIATOP est constitué d'extraits d'Aloe vera, de polyéthylène glycol et d'eau minérale à haute résistivité (Lauretana). L'intérêt de cette formule est l'association d'un antioxydant puissant ( l'Aloe vera ) et d'une molécule possédant des propriétés spécifiques.
- ALOE VERA
L’Aloe vera ou aloès est une plante vivace sans tige, dotée de qualités exceptionnelles. On recueille, dans les parties vertes, la pulpe claire qui ressemble à du gel, Celle-ci présente des propriétés curatives aussi bien en usage interne qu’en usage externe.
Non seulement, elle stimule les défenses immunitaires, elle cicatrise mais elle agit également comme un antibiotique et un anti-inflammatoire. L’Aloe vera favorise l’élimination des toxines et a des propriétés antioxydantes. Cette plante remarquable est en outre recommandée aux diabétiques ainsi qu' aux personnes souffrant d’allergies, de constipation, de problèmes cardiaques.
L’Aloe vera ne présente aucune toxicité. Elle ne présente aucune contre-indication à d’autres médications et fait partie des produits appelés
«adaptogènes ».
- POLYETHYLENE GLYCOL 8000
Le PEG 8000 est un polymère de très haut poids moléculaire hydrophile, de formule H-(CH2-CH2-O)n-H, extrait de l'huile de ricin et utilisé comme véhicule pour le transport d'autres molécules. Mais on lui a découvert récemment des propriétés remarquables et les travaux de la recherche fondamentale ont montré par exemple qu'il s'agissait d'un puissant inhibiteur de la multiplication cellulaire.
En outre, il présente bien d'autres qualités et en particulier,
- augmente la pression osmotique des milieux où il est dissout,
- inhibe la prolifération des cellules cancéreuses humaines en phase G0/G1*,
- induit l'apoptose des cellules en culture,
- fixe et véhicule des molécules ayant une fonction thérapeutique; en cela, il présente les mêmes qualités que l'albumine,
- potentialise la chimiothérapie anticancéreuse.
Le FISIATOP possède de grandes indications, en particulier dans la prévention des maladies dégénératives.
Conseils d'utilisation:
Traitement d'attaque : une dose de 10 ml tous les soirs au coucher pendant un à deux mois.
Traitement d'entretien: deux à trois doses par semaine.
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* Se reporter à la bibliographie medicale ci-après.
A. Jemal, R. Siegel, J. Xu, and E. Ward, “Cancer statistics, 2010,” CA Cancer Journal for Clinicians, vol. 60, no. 5, pp. 277–300, 2010.
E. Slack, S. Hapfelmeier, B. Stecher et al., “Innate and adaptive immunity cooperate flexibly to maintain host-microbiota mutualism,” Science, vol. 325, no. 5940, pp. 617–620, 2009.
P. L. M. J. Ogra, M. E. Lamm, W. Strober, J. Bienenstock, and J. McGhee, Eds., Mucosal Immunology, Academic Press, New York, NY, USA, 1999.
H. G. Boman, “Innate immunity and the normal microflora,” Immunological Reviews, vol. 173, pp. 5–16, 2000.
M. R. Wilson and B. Henderson, Eds., Bacterial Disease Mechanisms, Cambridge University Press, Cambridge, UK, 2002.
C. Pagnini, V. D. Corleto, S. B. Hoang, R. Saeed, F. Cominelli, and G. D. Fave, “Commensal bacteria and “oncologic surveillance”: suggestions from an experimental model,” Journal of clinical gastroenterology, vol. 42, supplement 3, part 2, pp. S193–S196, 2008.
L. R. Johnson, Ed., Structure and Function of Gastrointestinal Mucus, Raven Press, New York, NY, USA, 1981.
H. Florey, “Mucin and the protection of the body,” Proceedings of the Royal Society of London B, vol. 143, no. 911, pp. 144–158, 1955.
A. J. MacPherson, E. Slack, M. B. Geuking, and K. D. McCoy, “The mucosal firewalls against commensal intestinal microbes,” Seminars in Immunopathology, vol. 31, no. 2, pp. 145–149, 2009.
L. C. Tran and J. A. Di Palma, “Lack of lasting effectiveness of PEG 3350 laxative treatment of constipation,” Journal of Clinical Gastroenterology, vol. 39, no. 7, pp. 600–602, 2005.
V. Pampati and R. Fogel, “Treatment options for primary constipation,” Current Treatment Options in Gastroenterology, vol. 7, no. 3, pp. 225–233, 2004.
T. H. Chow, Y. Y. Lin, J. J. Hwang et al., “Therapeutic efficacy evaluation of 111In-labeled PEGylated liposomal vinorelbine in murine colon carcinoma with multimodalities of molecular imaging,” Journal of Nuclear Medicine, vol. 50, no. 12, pp. 2073–2081, 2009.
D. E. Corpet and G. Parnaud, “Polyethylene-glycol, a potent suppressor of azoxymethane-induced colonic aberrant crypt foci in rats,” Carcinogenesis, vol. 20, no. 5, pp. 915–918, 1999.
E. Dorval, J. M. Jankowski, J. P. Barbieux et al., “Polyethylene glycol and prevalence of colorectal adenomas: population-based study of 1165 patients undergoing colonoscopy,” Gastroenterologie Clinique et Biologique, vol. 30, no. 10, pp. 1196–1199, 2006.
H. K. Roy, J. Gulizia, J. K. DiBaise et al., “Polyethylene glycol inhibits intestinal neoplasia and induces epithelial apoptosis in Apc(min) mice,” Cancer Letters, vol. 215, no. 1, pp. 35–42, 2004.
D. E. Corpet, G. Parnaud, M. Delverdier, G. Peiffer, and S. Tache, “Consistent and fast inhibition of colon carcinogenesis by polyethylene glycol in mice and rats given various carcinogens,” Cancer Research, vol. 60, no. 12, pp. 3160–3164 , 2000.
S. Videla, A. Lugea, J. Vilaseca et al., “Polyethylene glycol enhances colonic barrier function and ameliorates experimental colitis in rats,” International Journal of Colorectal Disease, vol. 22, no. 6, pp. 571–580, 2007.
F. K. Bedu-Addo, P. Tang, Y. Xu, and L. Huang, “Effects of polyethyleneglycol chain length and phospholipid acyl chain composition on the interaction of polyethyleneglycol-phospholipid conjugates with phospholipid: implications in liposomal drug delivery,” Pharmaceutical Research, vol. 13, no. 5, pp. 710–717, 1996.
K. Edwards, M. Johnsson, G. Karlsson, and M. Silvander, “Effect of polyethyleneglycol-phospholipids on aggregate structure in preparations of small unilamellar liposomes,” Biophysical Journal, vol. 73, no. 1, pp. 258–266, 1997.
M. Johnsson and K. Edwards, “Liposomes, disks, and spherical micelles: aggregate structure in mixtures of gel phase phosphatidylcholines and poly(ethylene glycol)-phospholipids,” Biophysical Journal, vol. 85, no. 6, pp. 3839–3847, 2003.
V. Valuckaite, O. Zaborina, J. Long et al., “Oral PEG 15-20 protects the intestine against radiation: role of lipid rafts,” American Journal of Physiology, vol. 297, no. 6, pp. G1041–G1052, 2009.
L. Wu, O. Zaborina, A. Zaborin et al., “High-molecular-weight polyethylene glycol prevents lethal sepsis due to intestinal Pseudomonas aeruginosa,” Gastroenterology, vol. 126, no. 2, pp. 488–498, 2004.
H. Tlaskalova-Hogenova, R. Stepankova, T. Hudcovic, et al., “Commensal bacteria (normal microflora), mucosal immunity and chronic inflammatory and autoimmune diseases,” Immunology Letters, vol. 93, no. 2-3, pp. 97–108, 2004.
J. B. Kaper, “Pathogenic Escherichia coli,” International Journal of Medical Microbiology, vol. 295, no. 6-7, pp. 355–356, 2005.
J. J. Mancuso, A. M. Larson, T. G. Wensel, and P. Saggau, “Multiphoton adaptation of a commercial low-cost confocal microscope for live tissue imaging,” Journal of Biomedical Optics, vol. 14, no. 3, article 034048, 2009.
A. Schutz, D. Schneidenbach, G. Aust, A. Tannapfel, M. Steinert, and C. Wittekind, “Differential expression and activity status of MMP-1, MMP-2 and MMP-9 in tumor and stromal cells of squamous cell carcinomas of the lung,” Tumor Biology, vol. 23, no. 3, pp. 179–184, 2002.
J. Goverman, L. A. Schick, and J. Newman, “The bundling of actin with polyethylene glycol 8000 in the presence and absence of gelsolin,” Biophysical Journal, vol. 71, no. 3, pp. 1485–1492, 1996.
D. Drenckhahn and T. D. Pollard, “Elongation of actin filaments is a diffusion-limited reaction at the barbed end and is accelerated by inert macromolecules,” Journal of Biological Chemistry, vol. 261, no. 27, pp. 12754–12758, 1986.
A. U. Jawhari, A. Buda, M. Jenkins et al., “Fascin, an actin-bundling protein, modulates colonic epithelial cell invasiveness and differentiation in vitro,” American Journal of Pathology, vol. 162, no. 1, pp. 69–80, 2003.
E. Long, A. V. Capuco, D. L. Wood et al., “Escherichia coli induces apoptosis and proliferation of mammary cells,” Cell Death and Differentiation, vol. 8, no. 8, pp. 808–816, 2001.
B. Shankar, S. Krishnan, V. Malladi, A. Balakrishnan, and P. H. Williams, “Outer membrane proteins of wild-type and intimin-deficient enteropathogenic Escherichia coli induce Hep-2 cell death through intrinsic and extrinsic pathways of apoptosis,” International Journal of Medical Microbiology, vol. 299, no. 2, pp. 121–132, 2009.
V. K. Viswanathan, A. Weflen, A. Koutsouris, J. L. Roxas, and G. Hecht, “Enteropathogenic E. coli-induced barrier function alteration is not a consequence of host cell apoptosis,” American Journal of Physiology, vol. 294, no. 5, pp. G1165–G1170, 2008.
P. M. S. Figueiredo, M. T. Furumura, L. Aidar-Ugrinovich et al., “Induction of apoptosis in Caco-2 and HT-29 human intestinal epithelial cells by enterohemolysin produced by classic enteropathogenic Escherichia coli,” Letters in Applied Microbiology, vol. 45, no. 4, pp. 358–363, 2007.